BBO第八章其一（补）
云岿点穴手 ·
酶不改变反应 ΔG，只降低活化能，加速反应： 首先，活性位点把多个底物分子按正确空间角度摆在一起，方便发生反应。 其次，酶抓住底物分子，弯折、拉扯底物化学键，让化学键更容易断裂。 接着，活性位点内部局部 pH、电荷和细胞质不一样，更利于反应发生。 注：酶的氨基酸侧链R‑group临时和底物形成共价键完成反应；反应结束又恢复原状，因此酶本身不被消耗。
辅因子：酶要发挥活性所需要的非蛋白辅助分子 无机辅因子，即金属离子，例如Cu2+,Zn2+,Fe2+，紧紧结合在酶蛋白上。 而辅酶属于有机辅因子，大多来自维生素，松散可逆结合酶。例：NAD⁺、NADP⁺
【抑制剂】
竞争性抑制剂 直接堵活性位点，和底物抢位置。其能提高底物浓度，可以竞争夺回活性位点，削弱抑制效果。
非竞争性抑制剂 不结合活性位点，而是结合别的位点（别构位点），改变酶蛋白三维形状，让活性位点变形失效。
不可逆抑制剂 例如部分毒素和维生素，和酶发生永久共价结合，直接毁掉酶功能
【别构调节】 调节分子不结合活性位点，而是结合专门的别构位点。 别构激活剂：结合后，稳定酶的活性形态，酶可以工作。 别构抑制剂：稳定酶的失活形态，酶失去功能
【协同效应（属于别构调节特殊情况）】 底物本身结合其中一个亚基的活性位点，不需要外来调节蛋白。一旦1个亚基结合底物，会触发全部其他亚基构象一起变化，让剩下亚基对底物亲和力大幅上升。 例如，血红蛋白结合氧气，酶也会出现协同效应。酶对底物浓度变化会反应很灵敏，一旦底物稍微升高，酶活性便会快速暴涨。
【反馈抑制（几乎都是别构抑制）】 终产物浓度过高后，会影响抑制通路最开头的酶，降低生产。
【细胞调控代谢通路两条大策略】 对于长期调控，打开或关闭基因，控制细胞合成多少酶蛋白。慢，需要转录翻译，适合几小时、几天尺度。 对于快速调控，是直接调节已经合成好的酶活性（别构抑制、反馈抑制、抑制剂），更快，能令细胞快速响应环境。
多酶复合体 即把同一条代谢通路的好几个不同酶，组装成一个大型蛋白复合体。反应效率极高。
